18.2 Detalles de la interacción molecular de TBP con la caja TATA en el DNA

Se observa aquí la proteína ligante de TATA (TBP) unida a un segmento de DNA que incluye el promotor basal de caja TATA.

TBP (que forma parte del factor TFIID) es particular en su forma de unirse al DNA. Prácticamente todos los demás factores de transcripción se unen introduciendo en el surco mayor del DNA bicatenario un motivo ligante como HTH, HLH, un homeodominio, un dedo de zinc o una cremallera de leucina. En cambio, TBP se une sobre el surco menor mediante una estructura de lámina beta combada en forma de "silla de montar". Al hacerlo ensancha un poco el surco, lo que fuerza una marcada flexión en la molécula de DNA, deformación que contribuye a facilitar la apertura de la doble hélice para formar la burbuja de transcripción.

Una vez que TBP se ha unido al DNA, ejerce de punto de anclaje para reclutar a los demás factores componentes del complejo de iniciación. Los primeros en asociarse son TFIIB y TFIIA, parte de los cuales podemos observar en sendos complejos con TBP unido al DNA: TFIIB TFIIA
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Referencias:

• Estructura del complejo entre la proteína TBP, el dominio C-terminal de la proteína TFIIB (ambas humanas) y un segmento de DNA que incluye un promotor TATA (1C9B.pdb, difracción de rayos X) doi:10.2210/pdb1c9b/pdb
• Estructura del complejo entre la proteína TBP, el dominio C-terminal de la proteína TFIIA (ambas de la levadura Saccharomyces cerevisiae) y un segmento de DNA que incluye un promotor TATA (1RM1.pdb, difracción de rayos X) doi:10.2210/pdb1rm1/pdb