Na conformação beta ou em folha dobrada, o esqueleto peptídico encontra-se estendido em "zig-zag" em lugar de se dobrar como uma hélice.
O
esqueleto peptídico forma um plano, como as folhas dobradas dum mapa, e as cadeias laterais se dispõem
para os dois lados do
plano.
Agora
podemos ver o esqueleto peptídico em código de cores CPK
e modelo compacto. Neste exemplo trata-se de duas cadeias polipeptídicas
que se dispõem de forma antiparalela (aminoácidos
amino e carboxilo terminais enfrentados)
O
esqueleto se aprecia melhor num modelo de varinhas.
A conformação beta está estabilizada por pontes de hidrogénio entre os átomos de hidrogénio (não mostrados) ligados aos nitrógenios de cada ligação peptídica e o átomo de oxigénio carbonílico das ligações peptídicas da cadeia peptídica adjacente.
As cadeias laterais colocam-se de forma alternada a ambos lados do plano formado pelo esqueleto peptídico
Pode se ver mais claramente se se mostra o esqueleto peptídico por uma linha fictícia que una os carbonos alfa, e as cadeias laterais em modelo de bolas varinhas.
A folha dobrada beta que temos visto é na realidade um fragmento da enzima Lisozima. Esta é a forma habitual de representar a estrutura secundária em folha beta numa proteína. A direcção da seta indica a direcção da cadeia, de amino a carboxilo terminal.
A enzima Lisozima tem uma estrutura terciária determinada pela existência de fragmentos com diferentes estruturas secundarias: