Na estrutura secundária em forma de hélice alfa, o esqueleto peptídico se encontra enrolado de forma compacta ao redor do eixo longitudinal da molécula, e as cadeias laterais dos aminoácidos sobressaem  para o exterior do esqueleto helicoidal.

Vejamos a hélice alfa formada por um polipeptídeo de 15 aminoácidos num modelo compacto:

Agora, o esqueleto peptídico (o eixo da hélice) se mostra em amarelo. Observe como as cadeias laterais dirigem-se para o exterior.

Vejamos a estrutura do esqueleto peptídico isolado. Para mais clareza podemos utilizar um modelo de varinhas: (Identifique os átomos por a sua cor)

1. Parar a rotação
2. A  hélice está estabilizada por pontes de hidrogénio (........) entre os nitrogénios e os grupos carbonilo das ligações peptídicas.  Os pontes se estabelecem entre o átomo de oxigénio carbonílico dum resíduo (n) e o nitrogénio do resíduo situado em posição (n+4). As bolas representam os carbonos alfa.
3. Cada resíduo rota 100° e se desloca 0.15 nm em relação ao resíduo anterior, pelo que são necessários 3.6 resíduos e 0.54 nm para que a hélice dê uma volta completa.

Aqui se mostram duas voltas da hélice vistas desde acima. Os carbonos alfa da primeira volta se representam a cores. Os carbonos alfa estão unidos por uma linha fictícia que representa o esqueleto peptídico. Observe e comprove que:
• A hélice é dextrorsa (avança no sentido das agulhas do relógio).
• São necessários 3.6 resíduos para dar uma volta completa.
• Cada resíduo gira 100^o em relação ao anterior.

Lembre que as cadeias laterais se dispõem para o exterior da hélice.
Pode-se ver mais claramente se for mostrado o esqueleto peptídico por uma linha fictícia que junte os carbonos alfa, e as cadeias laterais em modelo de bolas e varinhas.

Repare nas cadeias laterais e tente identificar os aminoácidos que formam este peptídeo.

Solução: