Los anclajes GPI están constituidos por glicolípidos
que se unen al C-terminal de ciertas proteínas hidrófilas durante su
maduración postraduccional para que éstas queden
ancladas en el lado extracelular de la membrana.
La estructura de estos anclajes está formada por fosfatidilinositol
con restos glucídicos
(trimanosil glucosamina) y varias unidades de fosforiletanolamina a
una de las cuales se une la proteína
mediante un enlace amida. Las dos cadenas aciladas
del fosfatidilinositol son las que contribuyen al anclaje
hidrófobo
a la bicapa de la membrana. Las proteínas ancladas de esta
manera se pueden liberar de la membrana mediante el uso de fosfolipasas
.
Hay proteínas con este tipo de anclaje que son enzimas o antígenos, otras están implicadas en procesos de transducción de señales o de adhesión celular.
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