Estructuras supersecundarias (I)

Doble espiral de hélices α (coiled-coil α-helix)

El ángulo entre los ejes de las dos hélices es de 10° y la unidad de repetición es un heptapéptido, puesto que cada siete aminoácidos se obtiene una posición equivalente en la superhélice. En las cremalleras de leucina (estructuras que aparecen en diferentes factores de transcripción) las juegan un papel clave en la estabilización de la estructura.

Es una estructura energéticamente muy favorable porque permite un buen entramado de las cadenas laterales de los aminoácidos en contacto entre las dos hélices, aumentado la estabilidad de forma considerable por fuerzas de atracción de Van der Waals entre sus átomos. Además, si los aminoácidos en contacto entre hélices son hidrofóbicos, la superficie adquiere una estabilidad adicional a causa de las fuerzas hidrofóbicas.

Triple hélice del colagéno

El colágeno es una proteína estructural en la que se puede observar la asociación de tres hélices del colágeno. La está estabilizada por los grupos amídico y carbonílico de la cadena, que están perpendiculares a la hélice y permiten la formación de puentes de hidrógeno entre las tres cadenas. La hidroxiprolina y la prolina no pueden formar puentes de hidrógeno de esta manera, pero en la mayor parte de la hélice dos de cada tres residuos participan en los puentes de hidrógeno y por ello la triple hélice es una estructura fuerte y bastante rígida.

Unidad βξβ

Es una estructura supersecundaria que define de forma genérica el resultando de la conexión de grupos lineales de hebras beta mediante un segmento (ξ) cuya identidad puede ser diversa:

• si el segmento de conexión no es regular
• el segmento de conexión es una hélice alfa
• el segmento de conexión es un giro beta
• el segmento de conexión es otra hebra beta; también se conoce como meandros β.
• con dos subunidades βαβ adyacentes se forma un caso especial de la unidad βξβ, llamado plegamiento de Rossman.