21.8 Estructura tridimensional: reconocimiento del motivo IRE en el RNA por la proteína IRP
Cuando la disponibilidad de hierro en la célula es reducida, la IRP pierde el núcleo Fe–S, cambia su conformación y adquiere así afinidad por la horquilla de RNA característica de la región IRE.
| [Fe2+] elevada | [Fe2+] reducida | ||
| actividad | aconitasa |  |
ligante de IRE |
|---|---|---|---|
| une Fe4S4 | une RNA (IRE) |
Pueden observarse los de la proteína IRP1 con el RNA, en al menos dos puntos donde las bases se vuelven hacia afuera, abandonando el apilamiento en el interior de la doble hélice local:
Ampliación: estructura del núcleo Fe–S en la conformación aconitasa.
Ampliación: cambio conformacional del motivo IRE del RNA.
Referencias:
- Estructura del complejo de la proteína IRP1 (proteína reguladora del hierro nº 1) de conejo con su RNA diana, el IRE (elemento de respuesta a hierro, una región del mRNA de la cadena pesada de la ferritina) (2IPY.pdb, difracción de rayos X) doi:10.2210/pdb2ipy/pdb
- Estructura de la aconitasa citosólica humana (cadena A de 2B3Y.pdb, difracción de rayos X) doi:10.2210/pdb2b3y/pdb
- Ambas estructuras se alinearon usando Jmol.
- Estructuras del motivo IRE en disolución (elemento de respuesta a hierro, una región del mRNA de la cadena pesada de la ferritina) (2AQO.pdb, RMN) doi:10.2210/pdb2aqo/pdb [Nota experta]