Los anclajes GPI están constituidos por glicolípidos que se unen al C-terminal de ciertas proteínas hidrófilas durante su maduración postraduccional para que éstas queden ancladas en el lado extracelular de la membrana.
La estructura de estos anclajes está formada por fosfatidilinositol con restos glucídicos (trimanosil glucosamina) y varias unidades de fosforiletanolamina a una de las cuales se une la proteína mediante un enlace amida. Las dos cadenas aciladas del fosfatidilinositol son las que contribuyen al anclaje hidrófobo a la bicapa de la membrana. Las proteínas ancladas de esta manera se pueden liberar de la membrana mediante el uso de fosfolipasas.
Hay proteínas con este tipo de anclaje que son enzimas o antígenos, otras están implicadas en procesos de transducción de señales o de adhesión celular.
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