Alostería

Enzima alostérica
    Centro activo
    Centro alostérico

Reproducir la animación
Añadir una molécula reguladora
Reiniciar

Comentarios:

Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su(s) sustrato(s) —el centro activo— y otro para otra molécula o "efector" —el sitio alostérico—.

En ausencia de la molécula efectora, la enzima cataliza la conversión del sustrato en producto(s). Pero cuando a la enzima se le une el efector, altera su conformación de forma que se modifica su actividad catalítica, y la transformación del sustrato se hace menos eficaz (es así en este ejemplo de "efector negativo"; en otros casos, el efector aumenta la eficacia de la enzima para catalizar la conversión del sustrato: "efectores positivos").

¿Tienes problemas para ver la animación? Puedes probar con la versión Flash.


Esta película se ha tomado de http://www.stolaf.edu/people/giannini/biological anamations.html, Prof. John L.Giannini, Biology Department, St.Olaf College, Northfield, MN., EE.UU.; con permiso del autor. Traducción del texto y comentarios añadidos por Angel Herráez, Universidad de Alcalá.