Alostería

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Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su(s) sustrato(s) —el centro activo— y otro para otra molécula o "efector" —el sitio alostérico—.

En ausencia de la molécula efectora, la enzima cataliza la conversión del sustrato en producto(s). Pero cuando a la enzima se le une el efector, altera su conformación de forma que se modifica su actividad catalítica, y la transformación del sustrato se hace menos eficaz (es así en este ejemplo de "efector negativo"; en otros casos, el efector aumenta la eficacia de la enzima para catalizar la conversión del sustrato: "efectores positivos").