24.3 Descripción y bioquímica de la galactosemia
La causa más frecuente de galactosemia es alguna mutación en el gen que codifica la enzima galactosa-1 fosfato uridililtransferasa o GALT. En situación normal, esta enzima, de 379 aminoácidos y una masa de 43 kDa, forma un dímero que cataliza la reacción
Gal-1-P + UTP 
UDP-Gal + PPi
El nombre correcto de la enzima es uridililtransferasa, porque se transfiere a la galactosa-1 fosfato un resto uridililo, radical del uridilato (UMP); sin embargo, se suele usar uridiltransferasa. Obsérvese que ésta es sólo una de las 3 enzimas de la ruta metabólica que transfieren un grupo uridilato.
Pulsando sobre las palabras en rojo "enzima N" se muestra el nombre completo de cada enzima.
Pulsando sobre la flecha amarilla se muestra (y se oculta) la ruta de utilización de la galactosa.
UTP-hexosa-1-fosfato uridililtransferasa,
o galactosa-1-fosfato uridililtransferasa,
o GALT.
(Ésta es la enzima cuyo polimorfismo se describe aquí)
UDP-glucosa-hexosa-1-fosfato uridililtransferasa, o uridil transferasa.
UTP-glucosa-1-fosfato uridililtransferasa,
o glucosa-1-fosfato uridililtransferasa,
o UDP-glucosa pirofosforilasa.
La deficiencia de cualquiera de estas enzimas dificulta la utilización de la galactosa y, por tanto, es causa potencial de galactosemia:
GALT (enzima 1)
enzima 2
epimerasa
galactoquinasa
No obstante, la única con interés clínico es la deficiencia en la enzima 1.
Los recién nacidos con galactosemia comienzan, en las semanas tras el inicio de la lactancia, a desarrollar problemas gastrointestinales, cirrosis hepática y cataratas; más adelante la enfermedad provoca retraso mental y con frecuencia resulta fatal. Se puede evitar la mayor parte de estos efectos adversos eliminando de la alimentación los productos lácteos y toda fuente de lactosa o galactosa.