5.10 Estructura de los motivos dedo de zinc

En este caso, una sola proteína (una cadena polipeptídica) se une al DNA mediante varios motivos dedo de zinc consecutivos. Se trata de un fragmento (con 101 residuos aminoácidos) del factor de transcripción TFIIIA, de la rana Xenopus laevis, unido a 15 pb del gen que codifica el RNA 5S.

la estructura que es común con otras proteínas, y por ello se llama motivo, consta en este caso de un segmento peptídico en hélice alfa y dos en hoja beta antiparalela, de los cuales hay 4 aminoácidos (2 Cys y 2 His) cuyas cadenas laterales coordinan al ion Zn2+; este tipo de dedo de zinc se denomina por ello C2H2.   Se destacan los átomos que coordinan al Zn (N en His y S en Cys).

Como siempre, el estrecho contacto entre proteína y DNA se aprecia mejor al el modelo con todos sus átomos en esferas.

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Plegamiento del motivo proteico

La coordinación del zinc es clave para estabilizar la estructura del motivo. De no ser por ella, sería muy improbable que un tramo peptídico tan corto mantuviese una estructura tridimensional estable.

Ampliación: puede verse una simulación del proceso de plegamiento de la cadena polipeptídica en torno al ion zinc.

Veamos aquí una parte del receptor de progesterona, una proteína dimérica. Cada subunidad posee un motivo dedo de zinc con dos iones Zn2+, cada uno coordinado por 4 residuos de cisteína. De ahí procede su nombre: dedos C4. En este caso no hay hebras beta, sino que el zinc está rodeado por una combinación de hélices alfa y tramos sin estructura secundaria (cordón blanco). La hélice de uno de los dos dedos encaja en el surco mayor; el otro dedo se ubica en la región de dimerización de la proteína.

Veamos en detalle los dos motivos dedo de zinc de una de las subunidades, destacando los átomos de S que coordinan al Zn (en Cys):

Como siempre, el estrecho contacto entre proteína y DNA se aprecia mejor al el modelo con todos sus átomos en esferas.

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Referencias: