As IgG são tetrámeros formados por quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias idênticas com aproximadamente 446 aa. (cadeias pesadas, H1 e H2) e duas cadeias, também idênticas, com uns 214 aa. (cadeias leves, L1 e L2).

As cadeias H e as L ligam-se por pontes disulfuro intercatenarios.

Ademais, existem pontes disulfuro intracatenarios que fazem que tanto as cadeias leves como as pesadas se dobrem em vários domínios:

• Os primeiros 108 aa. das cadeias leves e pesadas são diferentes para cada anticorpo específico e formam o domínio ou Região Variável (V_H e V_L). Este domínio contem o sitio de união com o antigénio, pelo que cada molécula de IgG pode ligar-se a duas moléculas de antigénio.
• O resto de aa. da sequência primaria são idênticos para todas as imunoglobulinas de uma classe (G, A, M, D ou E), e formam a  Região Constante (C_H e C_L).

Magnificando a imagem se podem apreciar com mais pormenor os pontes disulfuro que ligam as cadeias pesadas entre si e as cadeias leves com as pesadas.

Ao tratar as moléculas de IgG com enzimas proteolíticos obtém-se diferentes fragmentos que se correspondem com diferentes domínios funcionais:

• Se são tratadas com papaína, as cadeias pesadas se rompem, obtendo-se três fragmentos peptídicos: 2 fragmentos Fab (fragment antigen binding) e 1 fragmento Fc (fragment crystallizable). Cada fragmento Fab é capaz de se unir a uma molécula de antigénio.
• Se por outra parte, são  tratadas com pepsina, os fragmentos Fab permanecem ligados, nomeando-se fragmento  F(ab')₂, e um fragmento Fc ligeiramente diferente ao do caso anterior.