David Marcey, © 2006,2014
Angel Herráez, 2007, 2014, por traducción y adaptación de la página original en inglés (English version) Revisado en 2018.
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Los ribosomas son grandes complejos ribonucleoproteicos en los que se sintetizan las proteínas. En este proceso, los codones del RNA mensajero (mRNA) son reconocidos por los anticodones de los RNA transferentes (tRNA), las moléculas adaptadoras que portan aminoácidos específicos para esos codones. Esto permite que se formen ordenadamente los enlaces peptídicos en el interior del ribosoma y así los aminoácidos se van añadiendo a una cadena de proteína creciente.
El gran complejo macromolecular que se ve a la izquierda es la estructura cristalina del ribosoma 70S de Thermus thermophilus, una bacteria termófila que se descubrió por vez primera en manantiales calientes del océano profundo. La estructura contiene proteínas y RNA ribosómicos (rRNA).
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El ribosoma 70S está formado por dos subunidades: una mayor , 50S, y otra menor , 30S. La subunidad 50S contiene un rRNA 23S y un rRNA 5S, y más de 30 proteínas, 22 de las cuales se han podido localizar en la estructura del cristal. La subunidad 30S contiene un rRNA 16S y 20 proteínas. Los RNA de cada subunidad forman el núcleo estructural y funcional del ribosoma. Las proteínas ribosomales establecen uniones de puente entre las subunidades y también contactos con los tRNA, y apoyan la función de los rRNA de cada subunidad. A continuación analizaremos con detalle la posición y conformación de los rRNA componentes de cada subunidad:
El rRNA 16S, componente de la subunidad menor, se pliega formando cuatro dominios: dominio 5', dominio central, dominio 3' principal y dominio 3' secundario. Estos dominios tienen autonomía estructural, lo que significa que se pueden mover unos respecto a otros durante la síntesis de proteínas. Visto desde la interfaz entre subunidades, el rRNA 16S forma la mayor parte de la superficie de contacto, mientras que las proteínas se sitúan principalmente de forma periférica.
El rRNA 23S, componente de la subunidad mayor, se pliega formando seis dominios estructurales secundarios que contienen más de 130 hélices de RNA: dominio I, dominio II, dominio III, dominio IV, dominio V, dominio VI. Estos seis dominios, a diferencia de los del rRNA 16S en la subunidad menor, están profundamente entrelazados. El rRNA 5S forma un séptimo dominio de estructura terciaria en la subunidad mayor. Al igual que el rRNA 16S de la subunidad menor, los rRNA de la subunidad mayor forman la mayor parte de la superficie de contacto entre subunidades, mientras que las proteínas se sitúan principalmente en la periferia.
Tres moléculas de tRNA se asocian con el ribosoma en la cavidad formada entre las subunidades 50S y 30S. Cada tRNA se une en un sitio particular, formado por una combinación de elementos estructurales de ambas subunidades.
El tRNA del sitio A, el tRNA del sitio P y el tRNA del sitio E muestran ligeras diferencias de conformación. Sin embargo, los tres adoptan la típica estructura terciaria “en L”. Sus extremos 3' interaccionan con la subunidad 50S y se unen a aminoácidos y péptidos mediante un enlace éster. Por el otro lado, sus bucles del brazo del anticodón se orientan hacia bolsillos de unión en la subunidad 30S. Pueden apreciarse estas características enfocando por un momento el tRNA del sitio P.
Observa la estrecha aproximación de los extremos 3' de los tRNA de sitio A y sitio P, que se colocan en el centro activo peptidiltransferasa dentro de la subunidad 50S (no mostrado). El tRNA del sitio A porta un aminoácido entrante (no mostrado), mientras que el tRNA del sitio P porta la cadena peptídica en crecimiento (no mostrada). La formación del enlace peptídico une el péptido con el aminoácido del tRNA del sitio A. Entonces, el tRNA del sitio P se desplaza al sitio E (E viene de exit, salida), reemplazando al anterior tRNA del sitio E, que ya no está cargado. El tRNA del sitio A, que ahora porta el péptido creciente, se desplaza a la posición P. Un nuevo tRNA que porta el siguiente aminoácido llegará entonces al sitio A.
Si pasamos ahora a analizar el reconocimiento de los codones, puede verse que la subunidad 30S se une a los bucles del brazo del anticodón de los tRNA, así como al mRNA que se está traduciendo (del cual se muestran dos codones o tripletes).
Los tRNA de sitio A y sitio P poseen en sus anticodones los residuos (AAG en este caso, pues la estructura mostrada tiene tres tRNAPhe) que se unen por enlace de hidrógeno a los dos codones UUU del mRNA:
La unión G·U en la tercera posición de cada codón es un ejemplo de emparejamiento de bases con “balanceo” o “tambaleo”. Este tipo de emparejamiento permite que algunos codones que difieren en la tercera base (3') sean reconocidos por un mismo anticodón en el tRNA. Esto, unido a los ejemplos de tRNA isoaceptores, que portan el mismo aminoácido pero cuyos anticodones se diferencian en la base “tambaleante”, permite el alto grado de degeneración característico del código genético.
La conformación del mRNA y de los anticodones de los tRNA en los sitios A y P ayuda a evitar ambigüedad en cuanto a qué codón debe unirse a qué tRNA. La conformación se consigue en parte por una flexión marcada del esqueleto del mRNA. Esto conduce a un distanciamiento notable de los anticodones ubicados en los sitios A y P. La distancia entre la G 5' del anticodón del sitio P y la A 3' del anticodón del sitio A es de unos 14 ángstroms (1,4 nm), muy superior a la separación que habría si el mRNA no estuviera flexionado.
M. M. Yusupov, G. Z. Yusupova, A. Baucom, K. Lieberman, T. N. Earnest, J. H. D. Cate, H. F. Noller: Crystal structure of the ribosome at 5.5 Å resolution. Science 292: 883-896 (2001). DOI: 10.1126/science.1060089
D. Marcey: An introduction to ribosome structure. En: The Online Macromolecular Museum Exhibits. http://www.callutheran.edu/ Academic_Programs/ Departments/ BioDev/ omm/gallery.htm (consultado: 18 nov 2007)
