Detalle estructural del plegado de inmunoglobulina en cada dominio

Vemos aquí aislado el dominio CL, en representación esquemática.

Representaciones:
cordón esquemático bloques
Color:

Como hemos visto antes, cada dominio tiene un puente disulfuro; observa su posición central, donde ayudan a mantener unido el conjunto de dos láminas beta y estabiliza así la estructura terciaria del dominio.

El tercer residuo de cisteína que no está formando el enlace disulfuro, es el que une esta cadena liviana con el dominio CH de la cadena pesada (mediante uno de los 4 puentes intercatenarios, estudiados en una sección anterior).

Hagamos ahora una sección o corte a través de la molécula:
Observa cómo el esqueleto de la cadena polipeptídica forma dos láminas que, a modo de “emparedado”, encierran los residuos hidrófobos de la molécula, mientras que las cadenas laterales de los residuos hidrófilos quedan dispuestas hacia el exterior del dominio, expuestas al medio acuoso.

Puedes desplazar el plano de corte mediante este control deslizante:
atrás
adelante
(sólo funciona tras pulsar el botón “preparar” de más arriba)

Orientaciones recomendadas:

Ejercicio:

Localiza el puente disulfuro (desplazando el plano de corte).
¿En qué posición está ubicado?

¿Cómo se originan las dos láminas del emparedado?

  1. Representemos sólo los átomos del esqueleto: . Mueve el modelo.
  2. Cancelemos la sección . Mueve el modelo.