Intenta identificar en el modelo los sustituyentes del anillo porfirínico.
El Fe2+ del hemo puede formar 6 enlaces de coordinación:
de ellos, situados en el plano del hemo, se establecen con los nitrógenos de los anillos pirrólicos de la protoporfirina IX.
El enlace de coordinación, perpendicular al plano del hemo, se establece con el nitrógeno de la cadena lateral de una histidina, llamada histidina proximal y situada en la hélice F.
El sexto enlace de coordinación del hierro, también perpendicular al plano del hemo, lo establece el ion de hierro con una molécula de oxígeno (formando oxihemo, componente de la oxihemoglobina). Esto tiene lugar en los pulmones, donde el oxígeno es abundante, y más tarde éste se libera en los tejidos que lo necesitan para su metabolismo (convirtiéndose así la hemoglobina en desoxihemoglobina).
A la misma cara del hemo a la que se une el oxígeno se aproxima la cadena lateral de otro residuo de histidina, llamada histidina distal y que forma parte de la hélice E; esta no establece enlace con el Fe2+, pues está más alejada, pero dificulta estéricamente la unión del CO en lugar del oxígeno. buen punto de vista. La afinidad del hemo aislado por el CO es 25 000 veces la del oxígeno, mientras que para el hemo en la hemoglobina es sólo 200 veces mayor.
Mostrar volumen del grupo hemo (esferas punteadas).