(Cadenas alfa1, alfa2, betaS1 y betaS2) La hemoglobina de las células falciformes o drepanocitos (hemoglobina S) difiere de la hemoglobina A en un solo aminoácido: el glutamato en posición 6 de las cadenas beta está sustituido por una valina. Como consecuencia, en la superficie de la molécula (habitualmente polar) aparece una región hidrófoba, correspondiente a la cadena lateral de la valina; habitualmente, se la denomina un “parche hidrófobo” (mostrar Val-6).
En la hemoglobina desoxigenada (tanto S como A) hay otro pequeño "parche" hidrófobo en la superficie de las cadenas beta, debido a cadenas laterales de Ala-70 y Leu-88 parches hidrófobos.
Los parches hidrófobos tienden a pegarse unos a otros, para así conseguir excluir el agua (efecto hidrófobo). En la hemoglobina A, el único parche no tiene consecuencias serias en este sentido, pero en la hemoglobina S desoxigenada la existencia de dos parches diferentes hace que las moléculas puedan asociarse formando una cadena (veremos tan solo un ). Como consecuencia, la hemoglobina S se agrega, polimeriza, en forma de varillas o fibras. el punto de contacto.
Estas fibras de hemoglobina S polimerizada se pueden observar al microscopio electrónico: figura.
(Aunque este modelo sirve para ilustrar la agregación, en realidad el punto de asociación es otro, entre Val-6 y un parche hidrófobo localizado en la superficie de las cadenas alfa, no mostrado aquí).