Recuerda que el ion Fe2+ está coordinado por los 4 N del anillo tetrapirrólico y por el N de la histidina proximal. Sin embargo, observa que en la desoxihemoglobina el grupo hemo no es completamente plano, sino que sufre una ligera deformación por la aproximación del hierro hacia la histidina proximal.
Cuando se une la molécula de oxígeno, "tira" del ion ferroso, de modo que éste queda más coplanar con el anillo de protoporfirina:
Como consecuencia de ese desplazamiento del Fe2+ al unirse el oxígeno, se desplaza también la histidina proximal, y esto a su vez provoca un ligero cambio conformacional en el resto de la proteína. En consecuencia, cada subunidad de la hemoglobina alterna entre dos conformaciones, la conformación “tensa” o forma T cuando está desoxigenada y la conformación “relajada” o forma R cuando está oxigenada.
Veámoslo, por ejemplo, con la subunidad :
El cambio conformacional también afecta a las interacciones entre las 4 subunidades :
Ésta es la base molecular de la alostería observada en la hemoglobina, que produce además cooperatividad en la unión y liberación del oxígeno. Volveremos sobre este tema tras estudiar cómo es la interacción entre las 4 subunidades.