La molécula de hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas o subunidades, las globinas alfa1, alfa2, beta1 y beta2, unidas entre sí de forma no covalente.
Cada una de las globinas, al igual que la mioglobina, presenta un elevado contenido de hélice alfa.
Cada molécula de globina contiene una molécula de hemo (representado en rojo para recordar que es el responsable del color rojo de la hemoglobina y de la sangre).
Los grupos hemo consisten en una molécula de protoporfirina IX complejada con un ion Fe2+ (ahora representados con colores CPK, según el elemento químico; los átomos de hidrógeno se han omitido).
Veamos, finalmente, la posición de la molécula de hemo (con una molécula de oxígeno) en una de las cuatro cadenas de la hemoglobina, representada en un modelo compacto o de esferas. Los grupos propionato del hemo (hidrófílos) se disponen hacia la superficie de la proteína, mientras que el resto de la molécula (hidrófoba) queda enterrada entre los aminoácidos apolares de la proteína y las dos histidinas (proximal y distal).
Colorear las regiones hidrófoba e hidrófila del hemo.