Alostería

La alostería (comportamiento alostérico) se define como la situación en que una proteína ve alterada su actividad como consecuencia de la unión de una molécula en un sitio diferente al centro activo.

La proteína alostérica puede ser una enzima o bien tener otra función. La molécula que se une alterando su actividad se denomina efector alostérico.

Ejemplos de centro activo:

• el centro catalítico de una enzima, donde se une el sustrato
• el grupo hemo en la hemoglobina, donde se une la molécula de oxígeno

El efecto alostérico está normalmente asociado a un cambio conformacional en la proteína, como consecuencia de la unión del efector.

Muchos ejemplos de proteínas alostéricas son enzimas formadas por varias subunidades, iguales o no (por ej., A₂, A₄, A₂B₂). En este caso, el fenómeno de alostería se ve solapado con el de cooperatividad. No obstante, son dos conceptos diferentes aunque a menudo se confundan.

Podemos estudiar la alostería a través de varios ejemplos:

1. Actividad enzimática de la trombina. Se trata de una proteína monomérica (aunque formada por dos cadenas), en la que no existe cooperatividad. Ejemplos de modulación por efectores alostéricos negativos.
2. Actividad enzimática de la glucoquinasa. Esta es también una proteína monomérica, con cinética sigmoidal. Ejemplos de modulación por efectores alostéricos positivos.
3. Oxigenación de la hemoglobina modulada por la unión del BPG. Se trata de una proteína tetramérica que presenta cooperatividad. Ejemplo de modulación por un efector alostérico negativo.