En este tipo de estructura secundaria el esqueleto peptídico se enrolla sobre sí mismo describiendo un helicoide compacto alrededor del eje longitudinal de la molécula. Vemos aquí la hélice alfa formada por un pentadecapéptido (es decir, un péptido de ... 5 15 50 residuos aminoácidos).
Resaltar la hélice
Podemos los planos peptídicos; observa que todos van girando de la misma forma.
Cada residuo se desplaza 0,15 nm a lo largo del eje con respecto al residuo anterior, y cada vuelta completa de la hélice supone una elevación de 0,54 nm (paso de hélice). se muestra un tramo de 8 residuos (algo más de dos vueltas de hélice) visto desde el eje. Se han coloreado los carbonos alfa de la primera vuelta, y todos ellos se han unido con una línea ficticia que representa el esqueleto peptídico.
El esqueleto peptídico de la hélice constituye el centro de ésta, mientras que las cadenas laterales se dirigen hacia el exterior.
mostramos el esqueleto peptídico mediante una línea ficticia que une los carbonos alfa y las cadenas laterales en modelo de bolas y varillas.
La hélice está estabilizada por (----) entre los nitrógenos y los grupos carbonilo de los enlaces peptídicos. Se trata de enlaces intracatenarios; concretamente, los puentes se establecen entre el átomo de oxígeno carbonílico de un residuo (n) y el nitrógeno del residuo situado en posición (n+4): (Las esferas representan los carbonos alfa.)
Terminamos esta sección mostrando la representación esquemática de las hélices alfa, útil en proteínas grandes: una cinta en espiral o un cilindro; puede terminar en una flecha que indica el sentido de la cadena (del extremo amino hacia el carboxilo): Mostrar sólo la representación esquemática.