Las serinproteasas catalizan la ruptura de enlaces peptídicos de las proteínas.
El sustrato (en rosa) se une al sitio activo de la enzima (en azul).
Todas las serinproteasas tienen la tríada catalítica formada por Ser, His y Asp.
El oxígeno del hidroxilo de la Ser 195 pierde su hidrógeno en favor de la His 57.
El oxígeno nucleófilo ataca al carbonilo del enlace que se habrá de romper.
La geometría tetraédrica resultante se estabiliza gracias a dos hidrógenos de sendos grupos amina, que coordinan al oxígeno aniónico (que ocupa el "hueco del oxoanión")
El intermediario tetraédrico se descompone formando un intermediario acil-enzima.
El enlace peptídico se rompe, liberando la porción amino-terminal del sustrato, que puede ya difundir hacia fuera.
La porción del sustrato que queda está temporalmente unida de forma covalente a la enzima.
Entra una molécula de agua y ataca al enlace éster que unía el sustrato con la enzima.
Se forma un nuevo intermediario tetraédrico cuando uno de los hidrógenos del agua pasa a la His 57.
El intermediario tetraédrico se descompone liberando el sustrato.
La Ser 195 recupera su hidrógeno desde la His 57.
La porción carboxi-terminal del sustrato difunde, saliendo del sitio activo, y la enzima recupera su estado inicial.