11.4a Unión del DNA molde, el DNA naciente y el sustrato dNTP al centro catalítico polimerasa

Estudiando otra DNA polimerasa más pequeña se ha podido verificar con más detalle cómo se unen los sustratos y el molde en el centro catalítico.

Se muestra aquí la DNA polimerasa del bacteriófago T7, incluyendo:

• la polimerasa,
• una porción de la hebra de DNA molde (13 nt),
• una porción de la hebra de DNA que se está elongando (11 nt),
• un dNTP entrante, dispuesto para formar el enlace,
• dos iones Mg²⁺ que actún de cofactores en la reacción (coordinados al dNTP).

la proteína y enfoquemos el centro activo. Se muestran sólo la parte de la proteína que fija el dNTP entrante (dos residuos de aspartato y uno de alanina). el dNTP y los iones Mg²⁺.

Nota: Para poder resolver experimentalmente esta estructura fue necesario sustituir el último nucleótido de la hebra nueva por un didesoxinucleótido (didesoxiadenilato, ddAMP) que, aunque se une al centro activo de la enzima, no puede expermientar la reacción pues carece del grupo OH 3′. De modo análogo, el sustrato entrante no es dGTP, sino ddGTP (didesoxiguanosina-trifosfato).

3'  CpGpGpTpCpApCpGpGpTpTpCpCp 5'
5' pGpCpCpApGpTpGpCpCpApA G 3'
                          ppp

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Referencias:

• Estructura de la DNA polimerasa del virus bacteriófago T7, en complejo con un tramo de DNA y un nucleótido sustrato (1T7P.pdb, difracción de rayos X) doi:10.2210/pdb1t7p/pdb