Estrutura secundária em folha dobrada beta
Nesta conformação o esqueleto peptídico está estendido, com as cadeias laterais dos aminoácidos dispostas alternadamente para ambos lados.
(para simplificar, não se mostram os H)

Ocultando as cadeias laterais podemos ver que o esqueleto descreve um zig-zag.
Adicionar  de novo as cadeias laterais.

Um aspecto importante desta conformação tão estendida é que varias folhas beta situadas paralelamente  se podem associar entre sim, mediante pontes de hidrogénio (••••••) inter-cadeias entre os grupos carbonilo e os nitrógenios das ligações peptídicas.

>C=O••••••H–N<

 Consegue-se assim a formar uma lâmina beta   (move-a para ver melhor)

As cadeias laterais sobressaem em ambas caras da lâmina.

Cada aminoácido com uma cor:
Asn- Arg- Asn- Thr- Ala
Ser- Thr- Asp- Tyr- Gly

Nos modelos de proteínas grandes, nas regiões em conformação de folha beta  representam-se geralmente de forma simplificada como uma fita em forma de seta (a seta aponta no sentido C-terminal) .


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