La molécula de IgG está formada por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas idénticas de unos 440 residuos aminoácidos (cadenas pesadas, H1 y H2)y dos cadenas, también idénticas, de unos 220 residuos (cadenas livianas, L1 y L2). Las cadenas pesadas son glicoproteínas, pues contienen un oligosacárido unido de forma covalente a uno de sus residuos de asparagina.
Mostrar cada cadena: H1 H2 L1 L2 como esferas cordón
Como se ve, el plegamiento de las cadenas crea varios dominios (regiones de estructura tridimensional compacta y bastante independiente del resto de la molécula). Se puede apreciar que la estructura de todos ellos es muy similar; más adelante la estudiaremos en detalle. Hay 3 dominios globulares, cada uno formado por dos cadenas asociadas, y una región bisagra que los conecta.
Estos dominios se llaman Fab y Fc (el origen de estos nombres se explica en el apartado de ampliación). Fab, Fab, bisagra, Fc