En esta representación de la lisozima se colorean los aminoácidos cargados, los polares sin carga y los apolares.
Los aminoácidos cargados y los polares son abundantes en la superficie, donde forman puentes de hidrógeno con el agua ( agua ).
Si hacemos un corte o sección a través de la molécula podremos ver qué tipo de residuos se sitúa en la superficie y cuál en el interior.
A medida que movemos el plano de sección hacia atrás (usando el control deslizante de aquí debajo) se aprecia cómo el interior de la molécula es predominantemente hidrófobo mientras que la superficie es hidrófila, con gran cantidad de aminoácidos polares y cargados.
Esta disposición es beneficiosa en términos energéticos, establiza la estructura terciaria de la proteína, y se conoce como efecto hidrófobo.
Veámoslo con otra proteína, la .