Como hemos visto, la base molecular de la alostería en la hemoglobina y de la cooperatividad en la unión y liberación del oxígeno por sus 4 subunidades es la alteración de la estructura que acompaña a la unión y liberación del oxígeno.
Podemos concretar cómo se altera la interacción entre subunidades apoyándonos en el ejemplo recién estudiado: los puentes salinos en la desoxihemoglobina, que se rompen como resultado de la unión del oxígeno; veamos como ejemplo el puente entre His146 y Asp94:
(α2Lys40 :: β1His146 :: β1Asp94)
En la forma T, como ya hemos visto, la conformación de las cadenas beta permite que la His146 y el Asp94 formen un puente salino. La unión del oxígeno produce un cambio conformacional que rompe dicho puente. Una consecuencia es la disminución del pK del grupo imidazol de la His146, lo cual produce la liberación de un protón (efecto Bohr).
Observa que el puente entre el carboxilo del Asp94 y el anillo imidazol de la His146 requiere que este último esté protonado.