Hélices alfa anfipáticas

Este modelo corresponde a un tramo de 19 residuos aminoácidos con una estructura secundaria de hélice alfa.
(Concretamente, se trata de la hélice E de la subunidad beta de la hemoglobina humana.)

Estudiemos la polaridad de sus cadenas laterales; para destacarlas, hemos coloreado el esqueleto. Tal como está orientada esta hélice, al frente se observa un buen número de átomos de oxígeno y nitrógeno. Se trata, pues, de una cara de la hélice con elevada polaridad.

Si damos la vuelta al modelo para ver la cara que estaba detrás podemos apreciar cómo en ella hay muchos menos átomos electronegativos y más átomos de carbono: se trata de una cara poco polar.

Debido a esta dualidad polar-apolar (o hidrófilo-hidrófobo), se dice que la hélice es anfipática.

Podemos verlo un poco mejor coloreando los residuos completos según el esquema habitual: hidrófilo e hidrófobo (vuelve a probar los botones anteriores).

Esta anfipatía se corresponde bien con la estructura terciaria de la proteína, pues

• la cara hidrófoba se orienta hacia el interior de la proteína, donde no hay moléculas de agua y puede interaccionar con los aminoácidos hidrófobos de otras hélices,

mientras que

• la cara hidrófila se orienta hacia el exterior, en contacto con el agua.

Podemos ver esto si mostramos las pocas moléculas de  agua  que incluye el modelo (sólo aparecen los oxígenos). (vuelve a probar los botones anteriores)

¿Cuál de las dos caras de la hélice tiene más moléculas de agua asociadas?