ATP sintasa:
fosforilación oxidativa tras el transporte electrónico mitocondrial
y fotofosforilación tras el transporte electrónico fotosintético

diagrama de la estructura molecular del complejo

ATP sintasa; ATPasa transportadora de protones; EC 7.1.2.2KEGG BRENDA (translocasa) antes EC 3.6.3.14 (hidrolasa)

Cataliza la reacción   ADP + Pi ATP + H2O ( → ATP sintasa ; ← ATPasa )

La acción catalítica de esta sintasa se activa con los cambios conformacionales que se provocan gracias al paso de protones a través de la proteína, impulsados por el gradiente de protones generado durante el transporte electrónico:

Balance global en la ATP sintasa:  12 H+intermem./intratilacoidal 12 H+matriz/estroma
  (3 ADP + 3 Pi)matriz/estroma 3 ATPmatriz/estroma

Pasa el puntero sobre la imagen para mostrar la identificación de las subunidades.

La ATP sintasa está formada por múltiples subunidades

La sintasa se llama FoF1 (la del cloroplasto, CFoCF1), al considerarse también formada por dos partes:

Estructura molecular 3D (ampliación)

La acción catalítica va asociada a cambios conformacionales

Las subunidades alfa y beta (3 de cada) alternan entre 3 conformaciones:
  • TP (triphosphate, trifosfato):
     con una molécula de ATP unida
  • DP (diphosphate, difosfato):
     con una molécula de ADP unida
  • E (empty, vacía): sin ligando unido
Nomenclatura alternativa, en algunos textos:
TP = T (tense, tensa)
DP = L (loose, laxa, relajada)
 E  = O (open, abierta)
identiificación de subunidades
Relatado aquí de dos formas diferentes pero equivalentes:

Además, cada cambio conformacional en un dímero se transmite a los dímeros vecinos. En cada momento, cada uno de los 3 dímeros α β se encuentra en una de las conformaciones:
transiciones de conformación y de unión de ligandos animación de la transición de los tres dímeros

El cambio conformacional se origina por una rotación

El cambio conformacional de las subunidades alfa y beta se inicia por un "empujón" que ejerce la subunidad gamma al ir girando. (Gamma, delta y épsilon constituyen el eje del rotor)

La rotación se genera por el paso de protones

El paso de protones, a favor de gradiente, desde el espacio intermembranario mitocondrial hacia la matriz o estroma mitocondrial —o bien desde la luz tilacoidal hacia el estroma cloroplástico— sólo puede hacerse a través de la proteína ATP sintasa. Al pasar los protones a través de la subunidad a, se hace girar el conjunto de subunidades c, que a su vez hace girar también a épsilon y gamma.

La ATP sintasa es un motor molecular

Rotor: c12 + γ + δ + ε Estátor: a + b2 + (α β)3

esquema de rotor y estátor en un motor
motor eléctrico
rotor
estátor

Visión integrada

Para comprender mejor todo esto conviene observar las excelentes imágenes animadas creadas en MRC Mitochondrial Biology Unit, de Cambridge; pulsa sobre cada icono de película

  1. película Vista de la ATP sintasa completa
  2. película Alternancia de las 3 conformaciones en las subunidades αβ, con entrada y salida de ADP y ATP
  3. película Acción de la subunidad rotatoria γ sobre las subunidades αβ
  4. película Vista conjunta de las subunidades αβγ en acción (desde ambas caras)
  5. película (detalle) Cambios en el centro activo asociados al cambio conformacional de β, y mecanismo catalítico

Referencia de la imagen PDB-101: PDB Molecule of the Month - ATP Synthase. David Goodsell, 2005. doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12
Licencia CC-by, 2015 David Goodsell & RCSB Protein Data Bank.

Referencia de la imagen del motor: Commons; autor: Zureks; licencia CC-by-sa.

Referencia de los vídeos: Molecular animations of ATP synthase. John Walker et al., MRC Mitochondrial Biology Unit, Cambridge, UK. http://www.mrc-mbu.cam.ac.uk/projects/2248/molecular-animations-atp-synthase   [consultado el 17 sep. 2015]   Los vídeos residen en el servidor de YouTube.
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