Se presenta aquí la enzima de mamíferos, un homodímero en el que cada una de las dos cadenas polipeptídicas idénticas contiene los 6 centros catalíticos diferentes y el brazo ACP.
EC 2.3.1.85 sistema sintasa de ácidos grasos; una proteína multifuncional que cataliza varias reacciones:
nombre oficial recomendado | más corto * | abreviado | |
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EC 2.3.1.38 | [proteína portadora de acilos] S-acetiltransferasa | ACP S-acetiltransferasa | MAT (malonil/acetil transferasa) |
EC 2.3.1.39 | [proteína portadora de acilos] S-maloniltransferasa | ACP S-maloniltransferasa | MAT (malonil/acetil transferasa) |
EC 2.3.1.41 | beta-cetoacil-[proteína portadora de acilos] sintasa I | beta-cetoacil-ACP sintasa I | KS (cetoacil sintasa) |
EC 1.1.1.100 | 3-oxoacil-[proteína portadora de acilos] reductasa | 3-oxoacil-ACP reductasa | KR (cetoacil reductasa) |
EC 4.2.1.59 | 3-hidroxiacil-[proteína portadora de acilos] deshidratasa | 3-hidroxiacil-ACP deshidratasa | DH (deshidratasa) |
EC 1.3.1.39 | enoil-[proteína portadora de acilos] reductasa (NADPH, Re-específica) | enoil-ACP reductasa (NADPH, Re-específica) | ER (enoil reductasa) |
EC 3.1.2.14 | oleoil-[proteína portadora de acilos] hidrolasa | oleoil-ACP hidrolasa | TE (tioesterasa) |
* ACP = acyl carrier protein, proteína portadora de acilos |
Es una parte de la sintasa, con 77 residuos aminoácidos (unos 88 kDa).
Incluye el grupo prostético 4′-fosfopanteteinilo (derivado del coenzima A), que permite que los grupos acilo intermediarios en la reacción de sintesis se aproximen sucesivamente a todos los centros catalíticos.
Esta animación del mecanismo de síntesis comenzará tras pulsar aquí:
Pulsa para reiniciar la animación.
Aquí el producto final, tras 3 rondas de reacción, es octanoato (C8);
el producto real de la sintasa es habitualmente palmitato (C16, tras 7 rondas)
El brazo flexible de ACP desplaza el grupo acilo sucesivamente hacia los diversos centros catalíticos:
La KS tiene una cisteína (grupo -SH) y la ACP su coenzima 4'-fosfopanteteína que termina en un grupo tiol (-SH); ambos participan en la reacción formando enlace tioéster con el resto acilo.
Modelo estructural de la sintasa porcina, obtenido mediante cristalografía y difracción de rayos X, doi:10.2210/pdb2VZ9/pdb